中科院Nature发布光合作用新研究成果
生物通 · 2016/05/22
来自中科院生物物理研究所的研究人员报告称,他们获得了菠菜光系统II(Photosystem II)-捕光色素复合物(LHC-Ⅱ)超级复合体的结构,分辨率为3.2埃(Å)。这一重要的成果发布在5月18日的《自然》(Nature)杂志上。


来自中科院生物物理研究所的研究人员报告称,他们获得了菠菜光系统II(Photosystem II)-捕光色素复合物(LHC-Ⅱ)超级复合体的结构,分辨率为3.2埃(Å)。这一重要的成果发布在5月18日的《自然》(Nature)杂志上。

中科院生物物理研究所的柳振峰(Zhenfeng Liu)研究员、章新政(Xinzheng Zhang)研究员和李梅(Mei Li)副研究员是这篇论文的共同通讯作者。

在太阳能的驱动下,植物、藻类和蓝藻细菌都能通过光合作用将水(H2O)和二氧化碳(CO2)转化为富能的有机化合物,并释放出氧气(O2)。在产氧光合作用中,初期的光物理和光化学过程主要是由两个光系统:光系统I (PSI)和II (PSII)所介导。

PSII是嵌入在类囊体膜上的超分子复合物。它包含许多蛋白质亚基和各种辅因子,包括叶绿素、类胡萝卜素、Mn4CaO5簇、血红素、质体醌和脂类。PSII一个特有的功能特征是能够通过Mn4CaO5簇催化的光诱导水氧化反应从水分子中提取出电子。为了收集光子能及驱动光化学反应,植物PSII包含一系列的外周捕光复合体(PSII主要的捕光复合物(LHCII)和较小的复合物:29, 26和24 kDa叶绿素结合蛋白(CP29, CP26 and CP24))。这些天线复合物围绕着PSII中心复合物,吸收光能,将它传递到反应中心诱导叶绿素双体P680中的电荷分离。

在光合作用过程中,植物PSII核心复合物接收来自LHCII的激发能。然而,目前仍有待通过高分辨率的结构研究来阐明在这两者之间传递激发能的信号通路以及它们的装配机制。在这篇Nature文章中,研究人员报告称通过单粒子冷冻电子显微镜,以3.2埃(Å)的分辨率揭示了1.1兆道尔顿菠菜PSII- LHCII超级复合体的结构。

结构分析揭示出了一个同型二聚体超分子系统,其中每个单体包含25个蛋白质亚基,105个叶绿素、28个类胡萝卜素和其他辅因子。是PSII最佳释氧活性必要条件的三个外周亚基(PsbO, PsbP and PsbQ),形成了一个三角形冠遮蔽了CP43和D1的Mn4CaO5结合结构域。一个主要的三聚体LHCII和两个较小的单体LHCII与每个核心复合物单体结合,三个小的内部亚基(PsbW, PsbH and PsbZ)增强了这一天线-核心互作。通过分析紧密连接的界面叶绿素,他们详细地了解了天线和核心复合物之间的能量传递信号通路。

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  • Structure of spinach photosystem II–LHCII supercomplex at 3.2 Å resolution

    During photosynthesis, the plant photosystem II core complex receives excitation energy from the peripheral light-harvesting complex II (LHCII). The pathways along which excitation energy is transferred between them, and their assembly mechanisms, remain to be deciphered through high-resolution structural studies. Here we report the structure of a 1.1-megadalton spinach photosystem II–LHCII supercomplex solved at 3.2 Å resolution through single-particle cryo-electron microscopy. The structure reveals a homodimeric supramolecular system in which each monomer contains 25 protein subunits, 105 chlorophylls, 28 carotenoids and other cofactors. Three extrinsic subunits (PsbO, PsbP and PsbQ), which are essential for optimal oxygen-evolving activity of photosystem II, form a triangular crown that shields the Mn4CaO5-binding domains of CP43 and D1. One major trimeric and two minor monomeric LHCIIs associate with each core-complex monomer, and the antenna–core interactions are reinforced by three small intrinsic subunits (PsbW, PsbH and PsbZ). By analysing the closely connected interfacial chlorophylls, we have obtained detailed insights into the energy-transfer pathways between the antenna and core complexes.

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