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PNAS:实验数据表明EAC是新功能起源的重要机制

2010/12/02 来源:生物通
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导读
来自中科院遗传与发育生物学研究所,美国伊利诺斯大学的研究人员通过对鱼类III型抗冻蛋白起源的研究,获得了基因新功能化机制研究的新进展,这一研究成果公布在《美国国家科学院院刊》(PNAS)杂志上。 领导这一研究的是中科院遗传与发育生物学研究所陈良标研究员,陈良标研究员早年毕业于杭州

来自中科院遗传与发育生物学研究所,美国伊利诺斯大学的研究人员通过对鱼类III型抗冻蛋白起源的研究,获得了基因新功能化机制研究的新进展,这一研究成果公布在《美国国家科学院院刊》(PNAS)杂志上。

领导这一研究的是中科院遗传与发育生物学研究所陈良标研究员,陈良标研究员早年毕业于杭州大学生物系,曾在美国国立卫生研究院从事博士后研究工作,2004年入选中科院"百人计划", 2006年获国家杰出青年基金。

众所周知,基因加倍是新基因产生的主要原因。然而,为什么大多数加倍后的基因在进化过程中消失,而只有少数加倍后的拷贝被保留了下来并形成新的功能呢?进化生物学家们曾提出了两个模型试图解释新功能的起源,一是Mutation During Non-functionality (MDN)模型,认为新功能是在原本没有该项功能的基因通过加倍逐渐累积突变而来的;另一个模型叫Escape from Adaptive Conflict (EAC),认为新功能起源于某些原本具有双功能的基因,在新的环境压力下双功能中原本无足轻重的一个功能受到自然选择得到强化,但这种强化导致对老功能的弱化因而产生适应性冲突。

基因倍增解除了这种冲突,并为各拷贝对新、老功能分别进行强化铺平了道路。由于很多蛋白具有主要功能以外的副功能,EAC被认为是基因新功能化的一个普遍的机制,但是迄今为止还没有完备的例子证实EAC模型的适用性。

在这篇文章中,研究人员通过对鱼类III型抗冻蛋白起源的研究,阐明了原本存在于唾液酸合成酶(SAS)C-末端的微弱的冰晶结合能力,是如何通过SAS基因倍增及N-端结构域的删除而消除了SAS基因内部唾液酸合成功能和冰晶结合功能之间的冲突,并在几千万年前海洋冰冻环境的选择压力下进化出具有降低体液冰点功能的III型抗冻蛋白。

本项研究第一次用完整的实验数据表明了EAC是新功能起源的重要机制。EAC机制的确立对解释新基因的起源过程和原始驱动力,以及深刻了解基因组的进化具有重要的意义。(生物谷Bioon.com)

生物谷推荐原文出处:

PNAS doi: 10.1073/pnas.1007883107

Evolution of an antifreeze protein by neofunctionalization under escape from adaptive conflict

Cheng Denga,b, C.-H. Christina Chengc,1, Hua Yea,b, Ximiao Heb, and Liangbiao Chena,1

The evolutionary model escape from adaptive conflict (EAC) posits that adaptive conflict between the old and an emerging new function within a single gene could drive the fixation of gene duplication, where each duplicate can freely optimize one of the functions. Although EAC has been suggested as a common process in functional evolution, definitive cases of neofunctionalization under EAC are lacking, and the molecular mechanisms leading to functional innovation are not well-understood. We report here clear experimental evidence for EAC-driven evolution of type III antifreeze protein gene from an old sialic acid synthase (SAS) gene in an Antarctic zoarcid fish. We found that an SAS gene, having both sialic acid synthase and rudimentary ice-binding activities, became duplicated. In one duplicate, the N-terminal SAS domain was deleted and replaced with a nascent signal peptide, removing pleiotropic structural conflict between SAS and ice-binding functions and allowing rapid optimization of the C-terminal domain to become a secreted protein capable of noncolligative freezing-point depression. This study reveals how minor functionalities in an old gene can be transformed into a distinct survival protein and provides insights into how gene duplicates facing presumed identical selection and mutation pressures at birth could take divergent evolutionary paths.

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